Открыт молекулярный код, регулирующий гликозилирование белков

Группа исследователей сумела идентифицировать молекулярный код, регулирующий гликозилирование белков. Новое открытие улучшит разработку биофармацевтических препаратов. Результаты исследования появились в Communications Biology.

Многие белки имеют форму гликопротеинов из полипептидной цепи и гликана. Генетическая схема определяет структуру белка, однако информация о гликанах в геноме не закодирована. Такая особенность усложняет контроль за гликозилированием белков. В новой работе ученые обнаружили специфическую аминокислотную последовательность в полипептиде, который индуцирует специфическую структуру гликана Lewis X. Ранее было известно, что она модифицирует белок LAMP-1 в нервных стволовых клетках за счет ферментативного действия FUT9.

Такая модификация происходит в нейральных стволовых клетках и некоторых культивируемых клетках млекопитающих. Последовательность из 29 аминокислотных остатков в LAMP-1 способствует модификации Lewis X, которая катализируется ферментом. Такая последовательность индуцирует модификацию Lewis X при слиянии с другими белками, используемыми в качестве биофармацевтических препаратов. Это означает, что в молекулах гликопротеинов специфическая последовательность аминокислот может определять их гликановые структуры.

Как отметили исследователи, биофармацевтические препараты, как правило, имеют структуру гликопротеинов, эффективность и безопасность которых определяется их гликановыми структурами. Новая работа позволит обеспечить контроль за гликозилированием белков при создании препаратов.